- Код статьи
- 10.31857/S0032180X22601207-1
- DOI
- 10.31857/S0032180X22601207
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том / Номер выпуска 5
- Страницы
- 594-602
- Аннотация
- Проведена оценка антибиотической и хитинолитической активности у актиномицетов, выделенных из дерново-подзолистой почвы (Albic Retisol (Loamic)) Московской области (56°07′15″ N, 37°30′54″ E). На основании культурально-морфологических признаков и анализа гена 16S рРНК выделенные штаммы отнесены к Streptomyces avidinii INA 01467 и Micromonospora aurantiaca INA 01468. Оценка антибиотической активности выделенных культур актиномицетов показала, что штаммы проявляют как антибактериальную активность в отношении грамположительных бактерий, так и антифунгальную активность в отношении коллекционных штаммов грибов Sac. cerevisiae ИНА 01042, C. albicans ATCC 14053, F. oxysporum ВКПМ F-148. Способность к синтезу противогрибковых соединений увеличивалась при росте на среде с хитином у штамма Streptomyces avidinii INA 01467, в том числе в отношении фитопатогенного штамма Fusarium oxysporum ВКПМ F-148. С помощью метода ПЦР в реальном времени (Real-Time-PCR) было установлено наличие функциональных генов сhitA, отвечающих за синтез ферментов хитиназ группы А, у исследуемых бактериальных штаммов Streptomyces и Micromonospora. Наибольшее количество гена обнаружено при росте на хитине у штамма Streptomyces avidinii INA 01467, оно достигает порядка 15 × 103 копий/мл. Результаты показали наличие у исследуемых штаммов хитиназной и антибиотической активности, в том числе в отношении фитопатогенных грибов, что позволяет использовать их в технологиях защиты растений и биоремедиации почв.
- Ключевые слова
- полифункциональные актиномицеты молекулярно-биологические методы антибиотики хитинолитики функциональный ген <i>chitA</i>
- Дата публикации
- 01.05.2023
- Год выхода
- 2023
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 36
Библиография
- 1. Варламов В.П., Ильина А.В., Шагдарова Б.Ц., Луньков А.П., Мысякина И.С. Хитин/хитозан и его производные // Успехи биологической химии. 2020. Т. 60. С. 317–368. https://doi.org/10.1134/S0006297920140084
- 2. Кожевин П.А. Микробные популяции в природе. М.: Изд-во Моск. ун-та, 1989. 175 с.
- 3. Манучарова Н.А., Власенко А.Н., Менько Е.В., Звягинцев Д.Г. Специфика хитинолитического микробного комплекса в почвах, инкубируемых при различных температурах // Микробиология. 2011. Т. 80. № 2. С. 219–229. https://doi.org/10.1134/S002626171102010X
- 4. Поздняков Л.А., Степанов А.Л., Гасанов М.Э., Семенов М.В., Якименко О.С., Суада А.К., Рай А.Н., Щеголькова Н.М. Влияние лигногумата на биологическую активность почвы о. Бали, Индонезия // Почвоведение. 2020. № 5. С. 601–609. https://doi.org/10.31857/S0032180X20050111
- 5. Aly M.M., Sediq A.N., Baghdadi A.M., Amasha R.H. Chitin and chitinases, production, characterization and applications // IOSR J. Pharm. Biol. Sci. 2019. V. 14. P. 36043. https://doi.org/10.9790/3008-1402013643
- 6. Bai Y., Eijsink V.G., Kielak A.M., van Veen J.A., de Boer W. Genomic comparison of chitinolytic enzyme systems from terrestrial and aquatic bacteria // Environ. Microbiol. 2016. V. 18. P. 38–49. https://doi.org/10.1111/1462-2920.12545
- 7. Bergey’s Manual of Determinative Bacteriology / Eds. J.A. Holt et al. Baltimore etc: Williams and Wilkins, 2012. V. 5. The Actinobacteria. https://doi.org/10.1002/9781118960608
- 8. Bhattacharya D., Nagpure A., Gupta R.K. Bacterial chitinases: properties and potential // Crit. Rev. Biotechnol. 2007. V. 27. P. 21028. https://doi.org/10.1080/07388550601168223
- 9. Brzezinska M.S., Jankiewicz U., Burkowska A., Walczak M. Chitinolytic microorganisms and their possible application in environmental protection // Curr. Microbiol. 2014. V. 68. P. 71–81. https://doi.org/10.1007/s00284-013-0440-4
- 10. Dahiya N., Tewari R., Hoondal G.S. Biotechnological aspects of chitinolytic enzymes: a review // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2006. V. 71. P. 7730782. https://doi.org/10.1007/s00253-005-0183-7
- 11. Golovchenko A.V., Gracheva T.A., Lypcan V.A., Dobrovol’skaya T.G., Manucharova N.A. Actinomycete Complex es in Eutrophic Peatlands // Eurasian Soil Science. 2022. T. 55. № 8. P. 1064–1073. https://doi.org/10.1134/S1064229322080026
- 12. Gschwendtner S., Reichmann M., Müller M., Radl V., Munch J.C., Schloter M. Abundance of bacterial genes encoding for proteases and chitinases in the rhizosphere of three different potato cultivars // Biol. Fertil. Soils. 2010. V. 46. P. 6490652. https://doi.org/10.1007/s00374-010-0460-1
- 13. Han Y., Yang B., Zhang F., Miao X., Li Z. Characterization of antifungal chitinase from marine Streptomyces sp. DA11 associated with South China sea sponge Craniella Australiensis // Mar. Biotechnol. 2009. V. 11. P. 132–140. https://doi.org/10.1007/s10126-008-9126-5
- 14. Hobel C.F.V., Hreggvidsson G.O., Marteinsson V.T., Bahrani Mougeot F., Einarsson J.M., Kristjansson J.K. Cloning, expression, and characterization of a highly thermostable family 18 chitinase from Rhodothermus marinus // Extremophiles. 2005. V 9. № 1. P. 53064. https://doi.org/10.1007/s00792-004-0422-3
- 15. Kashyap D.R., Vohra P.K., Chopra S., Tewari R. Application of pectinases in the commercial sector: a review// Bioresour. Technol. 2001. V. 77. P. 2150237. https://doi.org/10.1016/S0960-8524 (00)00118-8
- 16. Kumar M., Amandeep Brar A., Yadav M., Chawade A., Vivekanand V., Nidhi Pareek N. Chitinases-potential candidates for enhanced plant resistance towards fungal pathogens // Agricult. 2018. V. 8. № 88. https://doi.org/10.3390/agriculture8070088
- 17. Lacombe-Harvey M.E., Brzezinski R., Beaulieu C. Chitinolytic functions in actinobacteria: ecology, enzymes, and evolution // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2018. V. 102. P. 7219–7230. https://doi.org/10.1007/s00253-018-9149-4
- 18. Manucharova N.A. The microbial destruction of chitin, pectin, and cellulose in soils // Eurasian Soil Science. 2009. V. 42. № 13. P. 1526–1532. https://doi.org/10.1134/S1064229309130146
- 19. Nawani N.N., Kapadnis B.D., Das A.D., Rao A.S., Mahajan S.K. Purification and characterization of a thermophilic and acidophilic chitinase from Microbispora sp. V2 // J. Appl. Microbiol. 2002. V. 93. P. 965–975. https://doi.org/10.1046/j.1365-2672.2002.01766.x
- 20. Wang Q., Duan B., Yang R., Zhao Y., Zhang L. Screening and identification of chitinolytic actinomycetes and study on the inhibitory activity against Turfgrass Root rot disease fungi // J. Biosci. Medic. 2015. V. 3. P. 56065. https://doi.org/10.4236/jbm.2015.33009
- 21. Williamson N., Brian, P., Wellington E.M. Molecular detection of bacterial and streptomycete chitinase in the environment // Antonie Van Leeuwenhoek. 2000. V. 78. P. 315–321. https://doi.org/10.1023/A:1010225909148
- 22. Xiao X., Yin X., Lin J., Sun L., You Z., Wang P., Wang F. Chitinase Genes in Lake Sediments of Ardley Island, Antarctica // Appl. Environ. Microbiol. 2005. V. 71. P. 790407909. https://doi.org/10.1128/AEM.71.12.7904-7909.2005
